Доброго времени, многим будет интересно разобраться в своем здоровье и близких, и поведую Вам свой опыт, и поговорим мы о Свойства аминокислот. Скорее всего какие-то детали могут отличаться, как это было с Вами. Внимание, что всегда нужно консультироваться у узкопрофильных специалистов и не заниматься самолечением. Естественно на самые простые вопросы, можно быстро найти ответ и продиагностировать себя. Пишите свои вопросы/пожелания в комменты, совместными усилиями улучшим и дополним качество предоставляемого материала.
Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.
Химические свойства аминокислот
В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.
Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.
Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.
Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:
Взаимодействие со спиртами:
Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.
Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /
Взаимодействие с аммиаком:
Образуются амиды:
Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:
Получаем соли:
Таковы основные химические свойства аминокислот.
Физические свойства аминокислот
Перечислим физические свойства аминокислот:
- Бесцветные
- Имеют кристаллическую форму
- Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
- Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
- Аминокислоты имеют свойство оптической активности
- Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
- Нелетучие
- Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток
Редактировать этот урок и/или добавить задание Добавить свой урок и/или задание
Добавить интересную новость
Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников
user->isGuest) < echo (Html::a('Войдите', ['/user/security/login'], ['class' =>»]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$ за каждый набранный балл!’); > else < if(!empty(\Yii::$app->user->identity->profile->first_name) || !empty(\Yii::$app->user->identity->profile->surname))< $name = \Yii::$app->user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . \Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else < $name = ''; >echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>
При правильном ответе Вы получите 2 балла
Отметьте верные свойства аминокислот
Выберите те ответы, которые считаете верными.
Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям
Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.
28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5
Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.
28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2
Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.
28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5
Взаимодействие с аммиаком:
Фармакология
Легко проникает в большинство биологических жидкостей и тканей организма, в т.ч. в головной мозг. Быстро разрушается в печени глициноксидазой.
Не проводящий электрический ток 1,5% раствор используется исключительно в урологической практике для трансуретральной инстилляции при проведении трансуретральной резекции предстательной железы и других трансуретральных электрохирургических манипуляций (по данным PDR Generics, 1997).
Побочные действия вещества Глицин
Возможны аллергические реакции.
Взаимодействие
Снижает выраженность токсических эффектов противосудорожных средств, нейролептиков, антидепрессантов.
Пути введения
Внутрь (трансбуккально или сублингвально).
Возможны аллергические реакции.
Амофтерные — значит проявляют и свойства кислоты, и свойства основания.
У аминокислот есть кислотная группа -COOH, значит, они проявляют свойства кислот и реагируют с основаниями:
H2N — CH2 — COOH + NaOH = H2N — CH2 — COONa + H2O
У аминокислот есть основная аминогруппа, поэтому они проявляют свойства оснований и реагируют с кислотами:
H2N — CH2 — COOH + HCl = (H3N — CH2 — COOH)Cl + H2O
В этой реакции образуется соль — солянокислый глицин.
Таким образом, аминокислоты амфотерны.
(не те реакции)
65. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры. Напишите уравнения реакции образования цистина и цистеина.
1)HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин) —(O2, -H2O)—> HOOC-CH(NH2)-CH2-S-S-CH2-CH(NH2)-COOH (цистин)
2)CH2=CH-CN (акрилонитрил) —(S, t)—>
Заменимые аминокислоты:
Аланин способствует восстановлению после травм. Регулирует уровень сахара в крови. Участвует в энергообразовании. Способствует запасанию гликогена мышцами и печенью.
Аспарагин участвует в метаболизме нервной системы. Участвует в синтезе аминокислот в печени. Способствует выработке аспарагиновой кислоты, которая участвует в синтезе ДНК и РНК.
Аспарагиновая кислота активизирует иммунную систему. Снижает утомляемость. Способствует превращению углеводов в мышечную энергию. Образует лизин и метионин.
Глутамин стимулирует память и мышление. Участвует в синтезе протеина. Повышает выносливость. Нейтрализует токсические соединения в организме. Снижает тягу к алкоголю и сладостям.
Глицин — антидепрессант. Повышает умственную работоспособность. Ослабляет влечение к алкоголю. Снижает кислотность желудка. Участвует в образовании заменимых аминокислот.
Глутаминовая кислота участвует в метаболизме аминокислот. Выполняет функции нейромедиатора в ЦНС. Играет важную роль в углеводном обмене.
Пролин укрепляет суставы и связки. Участвует в выработке энергии. Способствует заживлению ран.
Серин укрепляет иммунную систему. Необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот. Участвует в биосинтезе глицина, метионина, цистеина, и триптофана.
Тирозин — антидепрессант. Подавляет аппетит. Способствует функционированию надпочечников и щитовидной железы. Участвует в биосинтезе адреналина, гормонов щитовидной железы.
Цистеин ускоряет заживление тканей. Стимулирует рост волос. Активизирует иммунную систему. Улучшает мозговую деятельность. Переносит аминокислоты по организму. Антиоксидант.
Незаменимые аминокислоты:
Валин содержится в моркови, свекле, зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе. Валин метаболизируется в мышечную ткань, стимулирует умственную деятельность. Валин необходим организму для поддержания нужного уровня обмена азота.
Изолейцин содержится в рыбе, курином мясе, печени, миндале, кешью, в соевых белках. Изолейцин регулирует уровень сахара в крови. Участвует в синтезе гемоглобина. Повышает выносливость организма. Участвует в синтезе метаболизма в мышцах. Расщепляет холестерин.
Лейцин содержится в бобах, буром рисе, пшеничной муке и орехах. Лейцин является источником энергии, способствует восстановлению мышц и костей. Снижает повышенный уровень сахара в крови при диабетах.
Лизин содержат сельдерей, зеленые овощи, молоко, яйца, дрожжевые продукты, мясо. Лизин необходим для роста костной ткани, поддержания женской половой функции. Поддерживает обмен азота в организме. Оказывает противовирусное действие. Стимулирует умственную деятельность.
Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.
Треонин содержится в листовых овощах, моркови. Треонин активизирует иммунную систему. Детоксикатор. Способствует росту тканей. Помогает усваивать пищевой белок.
Триптофан есть в бананах, помидорах, редьке, фенхеле.
Триптофан регулирует функции иммунной и центральной нервной системы. Способствует хорошему сну. Стимулирует рост кожи и волос. Улучшает пищеварение.
Фенилаланин можно найти в свекле, моркови, яблоках и шпинате. Фенилаланин стимулирует ЦНС. Антидепрессант. Улучшает память и внимание. Повышает работоспособность. Снижает аппетит.
Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.
(Материал для самостоятельной подготовки).
Глицин (аминоуксусная кислота) – заменимая аминокислота, является одним из центральных нейромедиаторов; оказывает седативное действие. Улучшает метаболические процессы в тканях мозга.
Применяется как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее депрессивные нарушения, повышенную раздражительность, нормализующее сон.
 |
Цистеин (2-амино-3меркаптопропановая кислота) – заменимая аминокислота, может синтезироваться в организме с использованием метионина. При нарушении превращения метионина в цистеин недостаток этой аминокислоты и приводит к нарушению обменных процессов в организме. Цистеин участвует в процессах трансаминировання, в обмене серы. Расщепление цистеина род влиянием десульфогидразы приводит к образованию пировиноградной кмслоты и сероводорода. Цистеин легко превращается в Цистин:
Легкость образования дисульфидных связей —S—S— обусловливает важную роль цистеиновьх остатков в формировании третичной структуры белковых молекул.
Глутаминовая кислота (2-аминоглутаровая кислота) – заменимая аминокислота. Содержится в белках серого и белого вещества Мозга.
 |
Играет важную роль в жизнедеятельности организма: участвует в белковом и углеводном обмене, стимулирует окислительные процессы, способствует обезвреживанию и выведению из организма аммиака, повышает устойчивость организма к гипоксии, способствует синтезу АТФ, переносу ионов калия, играет важную роль в деятельности скелетной мускулатуры, стимулирует передачу возбуждения в синапсах ЦНС. В медицинской практике находит применение главным образом при лечении заболеваний ЦНС: эпилепсии, психозов, реактивных состояний (депрессии).
 |
Метионин (α-амино-γ-S-метилмасляная, или 2-амино-4-S-метилбутановая кислота) – незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого равновесия организма.
Особая роль метионина в обмене веществ связана с Тем, что эта аминокислота содержит подвижную метильную группу —СН3, которая может передаваться на другие соединения (процесс переметилирования). Способностью метионина к переметилированию обусловлен его липотропный эффект (удаление из печени избытка жира). Липотропным свойством обладает также белок казеин и творог, содержащие значительное количество метионина. Метионин участвует в синтезе адреналина, креатина и других биологически важных соединений; активирует действие гормонов, витаминов (В12, аскорбиновой и фолиевой кислот), ферментов. Путем метилирования и транссульфирования метионин обезвреживает токсичные продукты.
Метионин применяют для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени (цирроз, отравления СНСI3, С6Н6), при хроническом алкоголизме, сахарном диабете, атеросклерозе и др.
Гистидинявляется предшественником гистамина.
 |
При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, играющий важную роль в стимуляции сокращения мускулатуры кишечника, спастических сокращений бронхов, а также в развитии аллергических и иммунных реакций:
Триптофан –незаменимая аминокислота — является предшественником серотонина. В организме триптофан гидроксилируется в 5-гидрокситриптофан Который в результате декарбоксилирования превращается в серотонин:
Серотонин играет исключительно важную роль в обмене веществ у высших млекопитающих, регулируя передачу импульсов в нервных тканях и кровяное давление.
Производными аминокислот являются многие нейропептиды, гормоны гипофиза и т. д.
Смеси аминокислот, а также индивидуальные аминокислоты применяют в медицине для парентерального питания больных с заболеваниями пищеварительных и других органов, при нарушениях обмена веществ.
γ-Аминомасляная кислота (ГАМК, аминалон)содержится в ЦНС и принимает участие в нейромедиаторных и метаболических процессах в мозге.
 |
Применяется как лекарственное средство при сосудистых заболеваниях головного мозга (атеросклерозах, гипертонии, нарушениях мозгового кровообращения). ГАМК является основным медиатором, участвующим в процессах центрального торможения. Под ее влиянием активируются энергетические процессы мозга, повышается дыхательная активность тканей, улучшается утилизация мозгом глюкозы, улучшается кровоснабжение.
Аминокапроновая кислота (ε-аминокапроновая кислота) оказывает специфическое крововостанавливающее действие при кровотечениях, связанныхс повышением фибринолиза.
(Самостоятельная работа студентов).
Белкипредставляют собой соединения, в полипептидных цепях которых содержатся более 50 аминокислотных остатков. Они делятся на белки, состоящие только из остатков аминокислот (простые белки, или протеины)и на белки, в состав которых помимо аминокислот входят остатки соединений, относящихся к другим классам (сложные белки, или протеиды).
Небелковую (т. е. не аминокислотную) часть молекулы называют простетической группой; она определяет классификацию белков на группы:
гликопротеины — аминокислоты + углеводы;
липопротеины — аминокислоты + липиды;
нуклеопротеины — аминокислоты + нуклеотиды;
фосфопротеины — аминокислоты + фосфорная кислота;
металлопротеины — аминокислоты + ионы металлов.
Если сложный белок является ферментом, то его простетическая (небелковая) группа нередко является коферментом, т. е. соединением, необходимым для проявления каталитической активности фермента. Протеиновую (белковую) часть фермента в этом случае называют апоферментом. Отнесение белка к тому или иному классу делают на основе его первичной структуры.
Строение белков. Вторичная структурабелков (как и пептидов) отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен дополнительным образованием пяти типов связей между отдельными аминокислотными остатками, стабилизирующих структуру белковой молекулы:
При этом связываемые остатки могут находиться и на достаточно удаленных друг от друга участках полипептидной цепи.
Рассмотрим основные типы связей, реализующихся в белковых молекулах.
1.Дисульфидные мостики образуются между остатками цистеина за счет окисления тиольных групп в дисульфидные:
Мостики возникают как между остатками цистеина, расположенными в одной цепи (как, например, в окситоцине или вазопрессине), так и между остатками, находящимися в разных цепях, если белок состоит из более чем одной полипептидной единицы, как в инсулине (рис. 12) или иммуноглобулинах.
2. Водородные связитакже являются ключевыми при формировании вторичной структуры белка, так как образование каждой водородной связи стабилизирует молекулу. Геометрия пептидной связи позволяет существование полипептидной цепи в нескольких видах:
в) неупорядоченная структура.
Водородные связи могут образовываться между карбонильной группой одной пептидной связи и группой NH другой связи. Причем связываемые группировки могут находиться как в одной и той же цепи, так и в разных цепях:
Рис. 12 Фрагмент молекулы инсулина быка.
α-Спираль возникает за счет внутрицепочечных водородных связей, когда группы N—Н и С=0 находятся на разных участках одной и той же полипептидной цепи. Такой тип водородных связей возможен только в том случае, если основная цепь сворачивается в спираль с шагом в 3,6 аминокислотных остатка. Только при таком взаимном расположении групп N—Н и С=0, принадлежащих разным пептидным связям, виток спирали фиксируется водородной связью. Спиралевидная структура обеспечивает более энергетически выгодное расположение боковых групп друг относительно друга, что особенно существенно для аминокислотных остатков с объемными заместителями при α-углеродном атоме.
Неупорядоченная структура характерна только для отдельных фрагментов цепи, которые чаще всего появляются между спирализованными и складчатыми участками в ходе формирования третичной структуры белка.
3. Ионные связиявляются результатом электростатического взаимодействия и появляются в тех случаях, когда в боковой цепи имеются заряженные группы — катионы NH4 + (протонированные аминогруппы лизина, гуанидиновые группировки аргинина, основные атомы азота имидазольного кольца гастидина) и анионы СОО» (карбоксилат-анионы аспарагиновой и глутаминовой кислот). Возможно и электростатическое взаимодействие N- и С-концов полипептидной цепи.
4. Гидрофобные связи (гидрофобные взаимодействия)представляют собой результат несвязного взаимодействия неполярных алкильных групп боковых цепей таких аминокислот, как аланин, валин, лейцин, изолейцин за счет сил Ван-дер-Ваальса.
5. Гидратируемые группыоказывают влияние на формирование вторичной структуры белка, тогда когда молекулы воды, окружающие белковую молекулу, могут образовывать структуру, подобную структуре льда.
Очень важно, что из всех перечисленных вариантов внутри- и межмолекулярных взаимодействий только дисульфидные мостики не зависят от показателя рН среды, полярности растворителя и ионной силы раствора. Дисульфидные мостики разрушаются только под действием восстановителей.
Организованная определенным образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную плотную структуру, называемую третичной структурой белка. В ее образовании участвуют как регулярные (спирализованные или β-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи.
В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах. В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, не растворимые в этих растворителях.
Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla — волоконце). Длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или антипараллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяженных пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы не растворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрыв водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например, кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.).
Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных клубочков (лат. globulus — шарик). В глобулярных белках преобладают внутримолекулярные водородные связи; число межмолекулярных связей невелико. Все или почти все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекул; гидрофобные остатки находятся внутри свернутой цепи. Гидратация молекул энергетически выгодна из-за доступности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов и стабилизаторов процессов жизнедеятельности; к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д.
У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определенного строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждую полипептидную цепь, образующую четвертичную структуру, называют субъединицей. Она сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина — белка с четвертичной структурой — состоит из четырех субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу — железопорфирин); между субъединицами нет ковалентной связи, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы прочно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать помимо субъединиц полипептидной структуры и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов.
Изменение условий, в которых находится молекула белка: варьирование рН среды, повышение температуры, облучение УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук — приводят к разрушению связей, обеспечивающих сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структуры, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурациибелка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработке сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектрической точке, повышением реакционной способности функциональных групп молекулы. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений рН и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям.
Поверхностные свойства белков.Белки являются поверхностно-активными веществами, что связано с наличием в молекуле фрагментов с различными гидрофильно-гидрофобными свойствами. Поверхностную активность белки проявляют прежде всего за счет боковых цепей. Таким образом, белки являются стабилизаторами лиофобных дисперсных систем — эмульгаторами жиров и холестерина; осуществляют транспорт жиров из кишечника в ткани.
Каждый белок имеет свойственные только ему последовательность аминокислотных остатков, пространственную структуру и функции.
Функции белков в организме разнообразны.
1. Каталитическая функция
Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечные сокращения, нервная проводимость функционирование клетки в целом происходят под действием высокоспецифических и высокоэффективных катализаторов ферментов, Являющихся белками, например, рибонуклеаза, каталаза, алкогольдегидрогеназа По своей эффективности ферменты в Миллионы и Миллиарды раз превосходят эффективность химических катализаторов. К настоящему времени охарактеризовано несколько тысяч ферментов, свыше тысячи из них получены в индивидуальном состоянии, В соответствии с типом катализируемых реакций ферменты подразделяются на оксидоредуктазы (ОВР), трансферазы (реакции переноса функциональных групп), гидролазы (реакции гидролиза), лиазы (реакции отщепления групп негидролитическим путем), изомеразы (реакции изомеризации) лигазы (реакции синтеза за счет энергии АТФ).
2. Строительная или пластическая функция
Структурные белки составляют основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований, мембран. Например, коллаген соединительных тканей, α-кератин волос и шерсти, мембранные белки. Коллаген составляет около 1/З всех белков позвоночных. Волокнам коллагена очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов.
З. Сократительная функция
Белки сократительной системы участвуют в организме в выполнении механической работы, а следовательно, в движении. Перемещение хромосом в процессе деления клеток, проникновение вируса в бактерию, транспорт веществ через мембрану, движение микроорганизмов и работа мышц — это примеры трансформации химической энергии в энергию движения. Примеры сократительных белков: миозин, актин (белки мышц).
4. Регуляторная функция
Регуляторные белки регулируют обменные процессы, контролируют биосинтез белков и нуклеиновых кислот. К ним относятся и пептиднобелковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. К белковым гормонам относятся такие важнейшие соединения, как инсулин, гормон роста соматотропин, некоторые гормоны гипофиза — центральной железы внутренней секреции: тиротропин, гонадотропин, лютропин, липотропин. Паратгормон синтезируется в паращитовидных железах.
5. Транспортная функция
Транспортные белки (белки-переносчики) осуществляют перенос метаболитов, ионов, липидов, сахаров, аминокислот по руслу крови, во внеклеточных тканевых жидкостях, а также внутрь клеток через биологические мембраны (гемоглобин, миоглобин — переносчики кислорода). Липопротеины плазмы переносят липиды в виде белоклипидных комплексов.
6. Энергетическая функция
Большое значение имеют пищевые и запасные белки, которые снабжают организм энергией (казеин, проламины). При расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения происходит при участии белков биоэнергетической системы (родопсин, цитохромы).
7. Защитная функция
Защитные системы высших организмов формируются защитными белками. К ним относятся некоторые наиболее изученные белковые вещества, участвующие в проявлении защитных реакций организма. Основу их составляют белки иммунной системы (иммуноглобулины, которые ответственны а иммунитет; антигены тканевой совместимости, интерлейкины, интерфероны-противовирусные белки и т.п.), а также белки системы свертывания крови (тромбин, фибрин).
Белки — необходимая составная часть продуктов питания. Недостаток белков в пище вызывает тяжелое заболевание — квашиоркор. В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот. Пищевая ценность белков зависит от содержания в них незаменимых аминокислот (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин). Растительные белки в питательном отношении менее ценны, чем животные. Они беднее лизином, метионином, триптофаном, труднее перевариваются.
Инсулин — один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г. Это гормон, вырабатываемый в поджелудочной железе. Молекула инсулина человека (М — 5807) состоит из двух пептидных цепей, соединенных между собой двумя дисульфидными мостиками. Одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая — 30. Инсулин обнаружен у всех позвоночных. Основная физиологическая функция инсулина — регуляция уровня глюкозы в крови. Он улучшает усвоение глюкозы тканями и стимулирует ее превращение в гликоген, облегчает проникновение глюкозы в клетки. При нарушении функции поджелудочной железы количество вырабатываемого в организме инсулина уменьшается. Возникает тяжелое нарушение обмена веществ (сахарный диабет), при котором в крови резко повышается концентрация глюкозы (гипергликемия), наблюдается избыточное выведение глюкозы с мочой (глюкозурия), нарушается синтез белков и жиров. Введение инсулина дает лечебный эффект.
Для медицинских целей инсулин получают из поджелудочной железы животных.
Инсулин как лекарство применяют при сахарном диабете, в некоторых случаях — при общем истощении, поражениях печени, а также в лечении некоторых психических заболеваний.
Лабораторный практикум.
«α-Аминокислоты, пептиды, белки»
Цель: 1. Изучить химические свойства аминокислот.
2. Научиться с помощью качественных реакций определять – аминогруппу, ароматические аминокислоты, пептидные связи, белки.
1. С концентрированными кислотами и щелочами работать осторожно, под вытяжным шкафом, в очках.
2. С раствором нингидрина работу проводить под вытяжным шкафом, вдали от огня. Нингидрин не должен попадать на кожу.
ОIIЫТ №1. Амфотерные свойства аминокислот.
А) В пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина или аминокислоты и добавьте по каплям 9,1% хлороводородной кислоты подкрашенной индикаторам конго в синий цвет до появления розово-красной окраски. Напишите уравнение реакций и объясните изменение окраски.
Б) В пробирку поместите 5 капель 1% р-ра аминокислоты м по каплям
добавьте 0,1% раствор гиидроксида натрия, подкрашенного фенолфталеином до исчезновения окраски. Объясните происходящее явление и напишите реакции.
ОПЫТ №2. Реакция глицина с азотистой кислотой.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора нитрата натрия. Добавьте 2 капли конц. уксусной кислоты и осторожно взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа: реакция используется для качественного определения аминогрупп в аминокислотах. Напишите схему взаимодействия глицина с азотной кислотой.
ОПЫТ №3. Нингидриновая реакция на аминогруппу в α – положении.
Растворы α – аминокислот при нагревании с нингидрином дают сине-фиолетовое окрашивание. В этой реакции α – аминокислоты окисляются нингидрином, подвергаясь при этом окислительному дезаминированию и деркабоксилированию.
Нингидрин α – аминокислота альдегид нингидрин (восст.)
Восстановленный нингидрин конденсируется с другой молекулой нингидрина в окисленной форме, образуя окрашенный продукт конденсации.
ОПЫТ №4. Биуретовая реакция на пептидные связи.
В щелочной среде при добавлении к раствору белка гидрата окиси меди образуется комплексное (хелатное) соединение розово-фиолетового цвета. Такую реакцию дают белки, некоторые аминокислоты, пептиды, биурет, средние пептиды.
Впервые данный комплекс получен Биуретом (NH2CONHCONH2). Отсюда и название – биуретовая реакция. Схематично реакцию Cu(OH)2 пептидами можно представить так:
Кетонная форма полипептида
Енольная форма Биуретовый комплекс
В пробирку поместите 5-6 капель белка, добавьте равный объем, 30% раствора NaOH и по стенке добавьте 1-2 капли раствора сульфата меди. Наблюдается появление красно—фиолетового окрашивания.
ОПЫТ №5 Ксантопротеиновая реакция на ароматические аминокислоты
Ксантопротеиновая реакция на ароматические аминокислоты — реакция нитрования бензольного ядра циклических аминокислот концентрированной азотной кислотой
 |
Тирозин Динитротирозин (желтый)
В результате образуется нитропроизводные аминокислот, имеющие желтую окраску. В щелочной среде нитропроизводные образуют соли хиноидной структуры. окрашенные в оранжевый цвет (ксантиновый)
 |
Натриевая соль динитротирозина (оранжевый)
В белке содержится достаточное колнчесво ароматических аминокислот, поэтому ксантопротеиновая реакция применяется и для определения белков.
1. Общая характеристика и классификация углеводов.
2. Моносахариды, их стереоизомерия (D и L-ряды).
3. Цикло-оксотаутометрия. Формулы Хеуроса, мутаротация.
4. Химические свойства моносахаридов: реакции по >C=О, ОН-связи.
5. Глюкозидный гидроксил. Пентозы (ксилоза, рибоза) и гексозы (глюкоза, фруктоза, галактоза).
6. Олигосахариды. Дисахариды: лактоза, сахароза (строение, состав, циклооксотаутометрия).
7. Восстанавливающие и не восстанавливающие дисахариды. Виды О-гликозидной связи.
8. Полисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза, декстрины.
9. Гетерополисахариды и их роль в биологии и медицине.
Последнее изменение этой страницы: 2016-12-10; Нарушение авторского права страницы
фосфопротеины — аминокислоты + фосфорная кислота;
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты ) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .
Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.
1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.
2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:
Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Давайте будем совместно делать уникальный материал еще лучше, и после его прочтения, просим Вас сделать репост в удобную для Вас соц. сеть.